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<!DOCTYPE html>

<title>Kapsid</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Kapsid</span></h1>

</header>

</div>

<p>Als <b>Kapsid</b> oder <b>Capsid</b> (von <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Latein" title="Latein">lateinisch</a></span> <span lang="la-Latn" style="font-style:italic">capsula</span>, auf Deutsch etwa ‚kleine Kapsel‘) bezeichnet man bei <a href="Viren" title="Viren">Viren</a> eine komplexe, regelmäßige Struktur aus <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> (Kapsidproteinen, <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a></span> <span lang="en-Latn" style="font-style:italic">viral coat protein, capsid protein</span>, VCP oder nur CP), die der Verpackung des Virus<a href="Genom" title="Genom">genoms</a> dient. Ein Kapsid ist aus einer feststehenden Anzahl von Protein-Untereinheiten, den <b>Kapsomeren</b>, aufgebaut. Bei unbehüllten Viren bildet das Kapsid die äußerste Struktur des Virus und ist damit für die Anheftung und das Eindringen in die <a href="Wirt_(Biologie)" title="Wirt (Biologie)">Wirtszelle</a> verantwortlich; bei behüllten Viren interagiert das Kapsid mit der äußeren <a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">Virushülle</a> (en. <span lang="en">coat</span>, enthält <a href="Lipide" title="Lipide">Lipide</a>) und verleiht ihr häufig erst die nötige Stabilität.

</p><p>Die Anordnung der Proteine eines Kapsids basiert auf verschiedenen <a href="Symmetrie_(Geometrie)" title="Symmetrie (Geometrie)">Symmetrien</a> und ist sehr vielgestaltig. Diese unterschiedlichen Strukturen und Symmetrien von Kapsiden haben wiederum Auswirkungen auf die biologischen Eigenschaften wie die <a href="Pathogenit%C3%A4t" title="Pathogenität">Pathogenität</a>, die Art der Virusvermehrung (<a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a>) und die Umweltstabilität. Die Struktur des Kapsids dient auch als Kriterium der Einteilung von Viren innerhalb der <a href="Virus-Taxonomie" title="Virus-Taxonomie">Virus-Taxonomie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Entdeckung">Entdeckung</h2></div>

<p>1956 schlossen <a href="Francis_Crick" title="Francis Crick">Francis Crick</a> und <a href="James_Watson" title="James Watson">James Watson</a>, dass die Verpackung der <a href="Nukleins%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Nukleinsäure">Nukleinsäure</a> von Viren aus vielen identischen, notwendigerweise symmetrisch angeordneten Untereinheiten bestehen müsse, da die Nukleinsäure kleiner Viren nicht genug Protein <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">kodieren</a> könne, um sich damit zu bedecken. Die genetische Information müsse also durch viele Kopien identischer Proteine mehrfach genutzt werden.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Noch im gleichen Jahr fand <a href="Donald_Caspar" title="Donald Caspar">Donald Caspar</a> durch <a href="R%C3%B6ntgenkristallographie" class="mw-redirect" title="Röntgenkristallographie">Röntgenkristallographie</a> die fünfzählige Symmetrie des Ikosaeders an einem Kristall aus Partikeln des <a href="Tomato-bushy-stunt-Virus" title="Tomato-bushy-stunt-Virus">Tomato-bushy-stunt-Virus</a>.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Kapsomer">Kapsomer</h2></div>

<p>Als <a href="Kapsomer" title="Kapsomer">Kapsomer</a> (pl. <i>Kapsomere</i>) bezeichnet man die kleinste regelmäßige Einheit, aus der ein Kapsid aufgebaut ist und die dessen Symmetrie bestimmt. Im einfachsten Fall besteht ein Kapsid aus identischen Kapsomeren, die wiederum nur aus einem Proteinmolekül bestehen. Sehr häufig jedoch besteht ein Kapsomer aus zwei bis fünf verschiedenen Proteinen, die sich zu einem regelmäßigen Kapsid zusammenlagern. Das Kapsid kann auch aus verschiedenen Kapsomeren aufgebaut sein, z. B. bestehen <a href="Adenoviren" class="mw-redirect" title="Adenoviren">Adenoviren</a> aus zwei unterschiedlichen Kapsomeren (Pentone und Hexone), die wiederum selbst aus verschiedenen Virusproteinen bestehen.

</p><p>Geläufige Bezeichnungen für die Kapsidproteine sind: Hauptkapsidprotein (en. <span lang="en">major/main capsid protein</span>, MCP), Nebenkapsidprotein (en. <span lang="en">minor capsid protein</span>, mCP), Virus-CP (VCP), oder die (bis zu fünf) Proteine werden durchnummeriert VP1, VP2 etc.

</p><p>Die einzelnen Untereinheiten, aus denen ein Kapsomer wiederum aufgebaut sein kann, werden gelegentlich auch als <i>Protomere</i> bezeichnet.

</p><p>Bei einer vorgegebenen Genomsequenz eines Virus können jene Proteine, die das Kapsomer bilden, sehr leicht erkannt werden, da sie in bestimmten Abschnitten eine hohe Konzentration von positiv geladenen bzw. <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basischen</a> <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> (<a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a>, <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>, <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a>) enthalten. Diese basischen <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Proteindomänen</a> der Kapsidproteine (Coreproteine) sind zur nicht-<a href="Kovalent" class="mw-redirect" title="Kovalent">kovalenten</a> Bindung an die negativ geladene virale Nukleinsäure notwendig, die verpackt werden soll.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Symmetrieformen">Symmetrieformen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Ikosaedrische_Symmetrie"><span id="ikosaedrisch"></span>Ikosaedrische Symmetrie</h3></div>

<p>Die häufigste <a href="Symmetrie_(Geometrie)" title="Symmetrie (Geometrie)">Symmetrie</a> eines Kapsids ist ein regelmäßiges <a href="Ikosaeder" title="Ikosaeder">Ikosaeder</a> (Zwanzigflächner), da dieses unter allen regelmäßigen Vielflächnern (<a href="Polyeder" title="Polyeder">Polyeder</a>) bei gegebener Kantenlänge das größte Volumen hat. Die Kantenlänge wird durch die Größe der Kapsomere und ihre Anzahl bestimmt.

Bei der Darstellung von <a href="Virion" title="Virion">Virionen</a> im <a href="Transmissionselektronenmikroskop" title="Transmissionselektronenmikroskop">Elektronenmikroskop</a> (EM) oder mittels <a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a> entspricht jedoch bei vielen Viruskapsiden das Erscheinungsbild, also die äußere Gestalt, nicht einem Ikosaeder, sondern ist meist kugelförmig, teilweise mit herausragenden <a href="Peplomer" title="Peplomer">Proteinschleifen</a> (<span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a></span> <span lang="en-Latn" style="font-style:italic">spikes</span>) versehen. Verbindet man aber gleiche Molekülpositionen der Kapsomere miteinander, so findet man eine ikosaedrische Anordnung der Kapsomere. Daher gilt es zwischen dem Begriff der <i>Symmetrie eines Kapsids</i> und der <i>Form (<a href="Morphologie_(Biologie)" title="Morphologie (Biologie)">Morphologie</a>) eines Kapsids</i> gut zu unterscheiden. Bei einigen Viren kann die innere Symmetrie eines Ikosaeders auch sofort an der äußeren Form erkannt werden, z. B. bei Mitgliedern der Familie <i><a href="Adenoviridae" title="Adenoviridae">Adenoviridae</a></i> oder einigen <a href="Bakteriophagen" title="Bakteriophagen">Bakteriophagen</a>.

</p><p><span id="isometrisch"></span>Die meisten viralen Kapside mit ikosaedrischer Symmetrie sind <i>isometrisch</i>, d. h. alle Seitenkanten des Ikosaeders sind gleich lang, was am ehesten der Idealform eines mathematischen <a href="Ikosaeder" title="Ikosaeder">Ikosaeders</a> entspricht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Symmetrieachsen">Symmetrieachsen</h4></div>

<p>Für die Struktur des Ikosaeders sind drei Typen von <a href="Symmetrieachse" class="mw-redirect" title="Symmetrieachse">Symmetrieachsen</a> charakteristisch, die eine <a href="Symmetrie_(Geometrie)#Rotationssymmetrie_/_Drehsymmetrie_/_Zylindersymmetrie" title="Symmetrie (Geometrie)">Rotationssymmetrie</a> zeigen: durch gegenüberliegende Seitenkanten verläuft je eine Symmetrieachse mit zweistrahliger (180°) Symmetrie, durch gegenüberliegende Seitenflächen je eine dreistrahlige (120°) und durch gegenüberliegende Ecken je eine fünfstrahlige (72°). Die entsprechenden Symmetrien haben die Kapsomere oder ihre Anordnung auf dem Ikosaeder. So kann ein Kapsid aus Kapsomeren mit einer dreistrahligen oder einer fünfstrahligen Symmetrie aufgebaut sein; häufig haben die Kapsomerformen innerhalb eines Kapsids je nach Position auch verschiedene Symmetrien, da sie meist aus zwei, drei oder fünf identischen Proteinuntereinheiten bestehen. Die Anordnung der Kapsomere zu einer bestimmten Rotationssymmetrie ist nicht immer zwangsläufig durch die Struktur der Proteine vorgegeben. Es gibt bei manchen Viruskapsiden auch verschiedene Möglichkeiten der Anordnung zu einem Ikosaeder, was sich in der Bildung unterschiedlicher <a href="Virion" title="Virion">Viruspartikel</a> (Virionen) mit gering verschiedenen Durchmessern bei demselben Virus zeigt. So bestehen die Kapside von natürlichen <a href="Virion" title="Virion">Virionen</a> des <a href="Hepatitis-B-Virus" title="Hepatitis-B-Virus">Hepatitis-B-Virus</a> überwiegend aus 180 Kapsomeren (T = 3, siehe unten), etwa 20 % der Kapside, jedoch aus 240 Kapsomeren (T = 4).<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die biologische Bedeutung unterschiedlicher Kapsidsymmetrien bei demselben Virus ist bislang nicht geklärt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Triangulationszahl">Triangulationszahl</h4></div>

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</style><div class="thumb tright vl-mehrere-bilder" style="width:434px;"><div class="thumbinner"><div class="vl-mehrere-bilder-horizontal" style="width:231px;"><div class="thumbimage"><span typeof="mw:File"></span></div><div class="thumbcaption">Drei asymmetrische, aber identische Objekte (symbolisiert durch <a href="Felix_the_Cat" title="Felix the Cat">Kater Felix</a>) bilden ein <a href="Trimer" title="Trimer">Trimer</a> mit dreizähliger Rotationssymmetrie.</div></div><div class="vl-mehrere-bilder-horizontal" style="width:189px;"><div class="thumbimage"><span typeof="mw:File"></span></div><div class="thumbcaption">Schematischer Aufbau eines isometrischen Kapsids mit der Triangulationszahl T = 1 aus 20 Trimeren, d, h. insgesamt 60 Einzelteilen.</div></div><div style="clear:both;"></div>

</div></div>

<p>Zur genaueren Beschreibung eines ikosaedrischen Kapsids wurde 1962 von <i>Donald Caspar</i> und <i><a href="Aaron_Klug" title="Aaron Klug">Aaron Klug</a></i> eine geometrische Kennzahl eingeführt,<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> die sogenannte Triangulationszahl (T). Mit ihr kann man die Größe und die Komplexität eines Kapsids beschreiben.

</p><p>Durch Zusammenlagerung von drei identischen Molekülen eines beliebigen unregelmäßigen, nicht-symmetrischen Proteins kann ein gleichseitiges (dreizählig <a href="Rotationssymmetrie" class="mw-redirect" title="Rotationssymmetrie">rotationssymmetrisches</a>) Dreieck gebildet werden. Diese Anordnung ist die kleinstmögliche symmetrische Einheit zur Ausbildung eines ikosaedrischen Kapsids. Da ein solches regelmäßiges Dreieck also aus mindestens drei Untereinheiten aufgebaut ist und ein Ikosaeder aus zwanzig solcher regelmäßiger Dreiecke besteht, sind mindestens 3 · 20 = 60 solcher Untereinheiten zur Ausbildung der einfachsten ikosaedrischen Symmetrie notwendig. Diese Mindestzahl von 60 wird durch die Triangulationszahl T = 1 beschrieben.

</p><p>Größere und komplexere Kapside besitzen nur ganzzahlige Vielfache von 60, also z. B. häufig 180 (T = 3), 240 (T = 4), 960 (T = 16). Bei Kapsiden mit einer T > 1 entstehen sogenannte Pseudo-6-Symmetrien, bei denen Pentons und Hexons entstehen. Die jeweilige Anzahl an Hexons zwischen zwei Pentons ergeben die Triangulationszahlen h und k. Die Anzahl der Hexons in einer direkten Linie von einem Penton zum nächsten = h. Die Anzahl an Hexons, nachdem man einen „Knick“ in der direkten Linie zum nächsten Penton machen muss = k. Die geometrisch möglichen Triangulationszahlen ergeben sich dann aus der Formel T = h² + hk + k², wobei h und k ganze Zahlen sind.

</p><p>Diese ideale „isometrische“ Kapsidform ist bei einigen Viren langgestreckt. Das länglich-gestreckte erscheinende Kapsid ist damit im geometrischen Sinne kein Ikosaeder mehr, sondern ein fünfeckiges, bipyramidales <a href="Antiprisma" title="Antiprisma">Antiprisma</a>. Der Aufbau aus den Einzelteilen ist im Prinzip jedoch gleich. Obwohl es eigentlich nur noch eine Symmetrieachse gibt, sprechen Virologen bei diesen Formen trotzdem von einem „nicht-isometrischen“ Ikosaeder.

</p>

<p>Weitere Abweichungen mit einer ausgezeichneten Ecke findet man in der Familie <i><a href="Mimiviridae" title="Mimiviridae">Mimiviridae</a></i> (<i><a href="Mimivirus" title="Mimivirus">Mimivirus</a></i>: Stargate) und <i><a href="Phycodnaviridae" title="Phycodnaviridae">Phycodnaviridae</a></i> (<i><a href="Chlorovirus" title="Chlorovirus">Chlorovirus</a></i>: Vortex mit Dorn).

</p><p>Ein weiterer Sonderfall sind die „Zwillingsviren“ <i><a href="Geminiviridae" title="Geminiviridae">Geminiviridae</a></i> (sowie deren <a href="Satellit_(Biologie)" title="Satellit (Biologie)">Satelliten</a> <i><a href="Alphasatellitidae" title="Alphasatellitidae">Geminialphasatellitinae</a></i> und <i><a href="Tolecusatellitidae" title="Tolecusatellitidae">Tolecusatellitidae</a></i>) mit zwei „aneinandergeklebten“ Ikosaedern. Diese Satelliten „borgen“ sich die Kapsidbausteine von den <i>Geminiviridae</i> (ihren <a href="Helfervirus" title="Helfervirus">Helferviren</a>), was die übereinstimmende Morphologie erklärt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Helikale_Symmetrie">Helikale Symmetrie</h3></div>

<p>Bei einigen Viren lagern sich die Kapsomere schraubenförmig zu einer <a href="Helix" title="Helix">helikalen</a> <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a> um die zu verpackende Nukleinsäure; dabei bilden sie nach außen eine längliche <a href="Zylinder_(Geometrie)" title="Zylinder (Geometrie)">Zylinderform</a>. Der Durchmesser eines helikalen Kapsids ist durch die Größe der Kapsomere festgelegt, die Länge des Zylinders ist direkt abhängig von der Länge der zu verpackenden Nukleinsäure.

</p>

<div class="gallerytext">Helikale Kapside des Tabakmosaikvirus</div>

</li>

<div class="gallerytext">Schema eines helikalen Kapsids</div>

</li>

</ul>

<p>Unbehüllte (nackte) helikale Kapside kommen nur bei einigen <a href="Pflanzenvirus" title="Pflanzenvirus">Pflanzenviren</a> (z. B. <a href="Tabakmosaikvirus" title="Tabakmosaikvirus">Tabakmosaikvirus</a>, <a href="Lily-Mottle-Virus" title="Lily-Mottle-Virus">Lily-Mottle-Virus</a>) und <a href="Bakteriophage" class="mw-redirect" title="Bakteriophage">Bakteriophagen</a> (Familie <i><a href="Inoviridae" title="Inoviridae">Inoviridae</a></i>) vor, während Viren mit behülltem helikalem Kapsid bei Tieren weit verbreitet sind. Wichtige Krankheitserreger mit helikalem Kapsid sind beispielsweise die <a href="Influenzaviren" title="Influenzaviren">Influenzaviren</a>, die <i><a href="Paramyxoviridae" title="Paramyxoviridae">Paramyxoviridae</a></i> (z. B. das <a href="Mumpsvirus" title="Mumpsvirus">Mumpsvirus</a> und <a href="Masernvirus" title="Masernvirus">Masernvirus</a>), die <i><a href="Bunyaviridae" class="mw-redirect" title="Bunyaviridae">Bunyaviridae</a></i> oder <i><a href="Rhabdoviridae" title="Rhabdoviridae">Rhabdoviridae</a></i> (z. B. das <a href="Tollwutvirus" class="mw-redirect" title="Tollwutvirus">Tollwutvirus</a>).

Eine Sonderform der helikalen Symmetrie liegt bei der Virusgattung <a href="Torovirus" title="Torovirus">Torovirus</a> vor. Hier bildet sich aus einem länglichen helikalen Kapsid ein geschlossener Ring mit der geometrischen Form eines <a href="Torus" title="Torus">Torus</a>.

</p><p>Spindel- oder zitronenförmige <a href="Archaeenviren" title="Archaeenviren">Archaeenviren</a> (<i><a href="Bicaudaviridae" title="Bicaudaviridae">Bicaudaviridae</a></i>, <i><a href="Fuselloviridae" title="Fuselloviridae">Fuselloviridae</a></i>, <i><a href="Halspiviridae" title="Halspiviridae">Halspiviridae</a></i>, <i><a href="Thaspiviridae" title="Thaspiviridae">Thaspiviridae</a></i>) sind möglicherweise aus Viren mit helikaler Symmetrie entstanden, um mehr Genmateriel aufzunehmen.<sup id="cite_ref-Krupovic2014_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-Krupovic2014-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Wang2022_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-Wang2022-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kopf-Schwanz-Aufbau">Kopf-Schwanz-Aufbau</h3></div>

<p>Bei den Viren der Klasse <i><a href="Caudoviricetes" title="Caudoviricetes">Caudoviricetes</a></i> mit Kopf-Schwanz-Aufbau hat der Kopf (das eigentliche Kapsid) eine (oft gestreckte) ikosaedrische Symmetrie; der (unterschiedlich lange) Schwanz hat dagegen eine helikale Symmetrie. Eine grobe Klassifikation dieser Viren erfolgt herkömmlich nach dem <a href="Morphotyp" title="Morphotyp">Morphotypen</a> der <a href="Podoviren" title="Podoviren">Podoviren</a>, <a href="Siphoviren" title="Siphoviren">Siphoviren</a> und <a href="Myoviren" title="Myoviren">Myoviren</a> (mit dem <a href="Escherichia-Phage_T4" title="Escherichia-Phage T4">T4-Phagen</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Komplexe_oder_keine_Symmetrie">Komplexe oder keine Symmetrie</h3></div>

<p>Manche Kapside besitzen weder eine eindeutig ikosaedrische noch helikale Symmetrie, trotz der regelmäßigen Struktur ihrer Form. Dies ist insbesondere bei Mitgliedern der Familie <i><a href="Poxviridae" title="Poxviridae">Poxviridae</a></i> (Pockenviren) zu beobachten. Daher wird die Symmetrie dieser Viren als <i>„komplex“</i> bezeichnet.

</p><p>Eine Sonderstellung innerhalb der komplexen Symmetrien nehmen die <a href="Konus" title="Konus">konischen</a> (kegelförmigen) Nukleokapside bei <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a>, z. B. dem HIV-1, ein. Das Coreprotein dieses Virus kann <i><a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a></i> Röhren mit helikaler Symmetrie ausbilden, jedoch auch die natürliche Form der konischen, geschlossenen Röhre annehmen. Dabei zeigt sich, dass dieses Kapsid aus einem Netz von Sechsecken aufgebaut ist, das durch 12 Netzmaschen mit fünfeckiger Anordnung unterbrochen ist (in der Abbildung grün markiert).<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Von den zwölf fünfeckigen Lücken befinden sich sieben am breiten und fünf am schmalen Ende des Konus. Damit folgt diese Netzsymmetrie einem mathematischen Theorem von <a href="Leonhard_Euler" title="Leonhard Euler">Leonhard Euler</a>, nach dem eine geschlossene Oberfläche, die durch Sechsecke bedeckt werden soll, stets mindestens zwölf fünfeckige Lücken hat (<a href="Eulerscher_Polyedersatz" title="Eulerscher Polyedersatz">Eulerscher Polyedersatz</a>). Durch diese sehr variablen Winkelverhältnisse der Kapsomere zueinander und die durch die Fünfecke entstehenden Stellen mit geringerer Stabilität wird wahrscheinlich die Freisetzung des Retrovirus-Genoms in den Zellkern erst ermöglicht.

</p><p>Darüber hinaus gibt es Viren, bei denen keine eindeutige Kapsidform nachgewiesen werden konnte. Diese Viren verfügen jedoch über Proteine mit den oben beschriebenen basischen Proteindomänen, die zwischen Nukleinsäure und Virushülle vermitteln und meist von innen in der Virushülle verankert sind. Mit dieser Verankerung in der Hülle sind sie mit den sogenannten <a href="Matrixprotein" title="Matrixprotein">Matrixproteinen</a> verwandt, die bei anderen Viren (z. B. den <i><a href="Herpesviridae" class="mw-redirect" title="Herpesviridae">Herpesviridae</a></i> und <i><a href="Paramyxoviridae" title="Paramyxoviridae">Paramyxoviridae</a></i>) zusätzlich zu einem Kapsid die Hülle von innen auskleiden; strenggenommen dürfte man nicht von einem Kapsid sprechen. Diese Proteine werden aus historischen Gründen meist als <i>Coreproteine</i> bezeichnet. Die bekanntesten Beispiele hierfür sind das <a href="Hepatitis-C-Virus" title="Hepatitis-C-Virus">Hepatitis-C-Virus</a> und das <a href="Bovines_Virusdiarrhoe-Virus" title="Bovines Virusdiarrhoe-Virus">Bovine Virusdiarrhoe-Virus</a> (<a href="BVDV" class="mw-redirect" title="BVDV">BVDV</a>, Genus <i><a href="Pestivirus" title="Pestivirus">Pestivirus</a></i>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Kapsid_und_Nukleokapsid">Kapsid und Nukleokapsid</h2></div>

<div class="gallerytext">Nukleokapsid bei HIV</div>

</li>

<div class="gallerytext">Mehrere ringförmige, helikale Nukleokapside (blau) bei <a href="Arenaviridae" title="Arenaviridae">Arenaviren</a></div>

</li>

</ul>

<p>Häufig werden die Begriffe Kapsid und Nukleokapsid fälschlicherweise synonym verwendet. Nur ein Kapsid, das direkt mit der Nukleinsäure assoziiert ist, ist auch ein <b>Nukleokapsid</b>. Es gibt Viren (z. B. das <a href="HIV" title="HIV">Humane Immundefizienz-Virus</a>), bei denen sich innerhalb eines äußeren Kapsids ein zweites befindet; hier wird nur dieses innerste als Nukleokapsid (oder <i>Core</i>) bezeichnet. Im Inneren eines Kapsids kann sich die Nukleinsäure zusätzlich mit basischen Proteinen (z. B. zellulären <a href="Histone" class="mw-redirect" title="Histone">Histonen</a>) assoziieren oder mit Proteinen <a href="Kovalente_Bindung" title="Kovalente Bindung">kovalent verknüpft</a> sein. In diesem Falle spricht man von einem <i>Nukleoprotein-Komplex</i>.

</p><p>Auch viele behüllte Viren wie die <a href="Coronaviridae" title="Coronaviridae">Coronaviren</a> besitzen ein Nukleokapsid-Protein, das im funktionsfähigen <a href="Virion" title="Virion">Virion</a> (Viruskörper) vollständig innerhalb der <a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">Virushülle</a> liegt.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Prokapsid">Prokapsid</h2></div>

<p>Als <b>Prokapsid</b> wird das früheste nachweisbare Stadium beim Zusammenbau (<span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a></span> <span lang="en-Latn" style="font-style:italic">Assembly</span>) eines Kapsids in der <a href="Wirtszelle" title="Wirtszelle">Wirtszelle</a> bezeichnet. Das Prokapsid besteht typischerweise aus vielen Kopien des Hauptkapsidproteins (MCP), vielen Kopien des <a href="Ger%C3%BCstprotein" title="Gerüstprotein">Gerüstproteins</a>, einem Portalprotein, sowie evtl. einigen interne Kapsidproteinen. Prokapside sind kleiner als das reife Kapsid und auch bei ikosaedrischer Kapsidgeometrie eher kugelförmig. Bei der Verpackung der DNA wird das Gerüstprotein entfernt (entweder durch <a href="Dissoziation_(Chemie)" title="Dissoziation (Chemie)">Dissoziation</a> oder <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a>), und das Prokapsid vergrößert sich irreversibel zum reifen Ikosaeder.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Details können im Einzelfall abweichen abhängig von der Morphologie des Kapsids.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Sonderfälle"><span id="Sonderf.C3.A4lle"></span>Sonderfälle</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Einzelverpackte_Genomsegmente">Einzelverpackte Genomsegmente</h3></div>

<p>Manche Viren mit segmentierten <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> verpacken die einzelnen Teile in ein einziges Kapsid, andere bilden für jedes Segment ein eigenes Kapsid. Im letzteren Fall gibt es für jedes Segment einen eigenen Typ von Viruspartikel (unterschieden durch den Genominalt); das Virus kann seine volle Funktionalität in der <a href="Wirtszelle" title="Wirtszelle">Wirtszelle</a> erst entfalten, wenn diese mit Viruspartikeln eines jeden Typs infiziert und das Virusgenom komplett ist (Beispiel <i><a href="Nanoviridae" title="Nanoviridae">Nanoviridae</a></i>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kapsidbausteine_vom_Helfervirus"><span id="Satellit"></span>Kapsidbausteine vom Helfervirus</h3></div>

<p>Manche <a href="Satellit_(Biologie)" title="Satellit (Biologie)">Satellitenviren</a>, wie die <i><a href="Sarthroviridae" title="Sarthroviridae">Sarthroviridae</a></i>, <i><a href="Alphasatellitidae" title="Alphasatellitidae">Geminialphasatellitinae</a></i>, <i><a href="Tolecusatellitidae" title="Tolecusatellitidae">Tolecusatellitidae</a></i> und <i><a href="Deltavirus" class="mw-redirect" title="Deltavirus">Deltavirus</a></i>, „stehlen“ Kapsidbausteine von ihren <a href="Helfervirus" title="Helfervirus">Helferviren</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kapsidlose_Viren"><span id="kapsidlos"></span><span id="ohne"></span>Kapsidlose Viren</h3></div>

<p>Einige sehr primitiv aufgebauten Viren, fehlt das CP, so dass sie ohne Kapside keine echten <a href="Virion" title="Virion">Virionen</a> (Viruspartikel) aufbauen. Beispiele sind die <i><a href="Endornaviridae" title="Endornaviridae">Endornaviridae</a></i>, <i><a href="Narnaviridae" class="mw-redirect" title="Narnaviridae">Narnaviridae</a></i>, <i><a href="Mitoviridae" class="mw-redirect" title="Mitoviridae">Mitoviridae</a></i> und einige <i><a href="Botourmiaviridae" title="Botourmiaviridae">Botourmiaviridae</a></i>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Energetische_Betrachtung_der_Kapsidbildung">Energetische Betrachtung der Kapsidbildung</h2></div>

<p>Kapside können sich innerhalb einer Zelle oder experimentell als gereinigte Proteinlösung der Kapsomere spontan und ohne Energieverbrauch bilden; dies wird auch oft als <a href="Selbstassemblierung" title="Selbstassemblierung">Selbstassemblierung</a> (engl. <i>self-assembly</i>) bezeichnet. Zum ersten Mal konnte die spontane Kapsidbildung beim <a href="Tabakmosaikvirus" title="Tabakmosaikvirus">Tabakmosaikvirus</a> beobachtet werden; <i><a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a></i> gelang dies auch später bei animalen Viren wie z. B. den <a href="Alphavirus" title="Alphavirus">Alphaviren</a>.<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei einer großen Anzahl von Viren gelang diese Kapsidbildung <i>in vitro</i> jedoch nicht. Man fand heraus, dass zur Zusammenlagerung der Kapsomere und zu deren korrekter Faltung zum Teil zelluläre Proteine notwendig sind (sogenannte <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperone</a>)<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder erst eine Assoziation mit Nukleinsäure zur Kapsidbildung führt.

</p><p>Ausgehend von der Tatsache, dass eine Kapsidbildung spontan erfolgen kann und die Symmetrie des Ikosaeders besonders oft vorkommt, nahm man bisher an, dass die Kapsidstruktur der energetisch günstigste Zustand für die Kapsomere sei. Tatsächlich zeigen neuere Untersuchungen, dass Kapside eher einem <a href="Metastabilit%C3%A4t" title="Metastabilität">metastabilen</a> energetischen Zustand entsprechen.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Dies würde auch zum Teil erklären, warum Kapside sich bei der Ausschleusung des Virus aus der Zelle zunächst zusammenlagern, hingegen bei Eintritt in die Zelle die gleichen Kapside wieder spontan zerfallen, um die virale Nukleinsäure freizusetzen. Der energetisch instabilste und limitierende Schritt für das <i>self-assembly</i> eines ikosaedrischen Kapsids scheint der Einbau der letzten Kapsomere zur Komplettierung zu sein.<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Dieser metastabile Zustand wird auch dadurch begünstigt, dass ein Kapsid seine Stabilität lediglich aus sehr schwachen Wechselwirkungen der Kapsomere gewinnt.<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Manche Kapside werden nach dem Zusammenbau auf der Außenseite oder auch der Innenseite (z. B. beim Kapsid des <a href="Hepatitis-B-Virus" title="Hepatitis-B-Virus">Hepatitis-B-Virus</a>) durch mitverpacktes <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> und <a href="Kinasen" class="mw-redirect" title="Kinasen">Phosphokinasen</a> <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphoryliert</a>, zum Teil auch durch zelluläre Enzyme <a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">glykosyliert</a>; diese Modifikationen scheinen auch die Stabilität bzw. gewünschte Instabilität der Kapside zu beeinflussen.

</p><p>Ein besonderes Merkmal mancher unbehüllter Viren oder der <i>in vitro</i> synthetisierten Kapside behüllter Viren ist die Möglichkeit zu <a href="Kristall" title="Kristall">kristallisieren</a>. Diese Beobachtung führte schon in den 1940er Jahren zu Diskussionen über die Zuordnung von Viren zu den Lebensformen, da sonst nur unbelebte Stoffe die Eigenschaft der Kristallbildung zeigen. Kristallisierte Kapside sind bei der Erforschung der Virusstruktur durch die <a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Röntgenstrukturanalyse</a> unerlässlich.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Bedeutung_von_Kapsiden">Biologische Bedeutung von Kapsiden</h2></div>

<p>Neben dem Schutz des viralen Genoms vor DNA- und RNA-spaltenden Enzymen (<a href="Nukleasen" title="Nukleasen">Nukleasen</a>) und der Formgebung bei behüllten Viren haben Kapside einige besondere biologische Funktionen und Eigenschaften:

</p>

<ul><li>Bei unbehüllten Viren bildet das Kapsid die Oberfläche eines Virions. Dadurch ist es direkt dem Angriff durch das <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystem</a> ausgesetzt und wirkt als <a href="Antigen" title="Antigen">Antigen</a>. Bei Viren ändern sich häufig die Oberflächen<a href="Epitop" title="Epitop">epitope</a> und entgehen dadurch dem Immunsystem des Wirts, was jedoch bei nackten Kapsiden nur sehr eingeschränkt möglich ist, da etliche Veränderungen der Kapsidproteine auch zum Verlust der Stabilität oder einer Beeinträchtigung der <i>self-assembly</i> führen können. Unbehüllte Viren sind daher in der Regel weniger variabel in den Oberflächenepitopen als behüllte.</li>

<li>Da regelmäßig angeordnete Proteine ein wesentlich stärkeres Antigen darstellen als unregelmäßig angeordnete, eignen sich Kapside besonders gut als Material für <a href="Impfung" title="Impfung">Impfungen</a>.<sup id="cite_ref-15" class="reference"><a href="#cite_note-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>Das Kapsid unbehüllter Viren vermittelt ebenfalls die Bindung an <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a> der Zielzelle, um den Eintritt in die Zelle einzuleiten. Bei einigen behüllten DNA-Viren sorgt ein spezieller Transport des Kapsids an die <a href="Kernpore" title="Kernpore">Kernporen</a> für das Eindringen des Virusgenoms in den Zellkern.</li>

<li>Durch die Fähigkeit von Kapsiden, als Transportvehikel für Nukleinsäure in Zellen zu dienen, sind <i>in vitro</i> erzeugte Kapside, sogenannte <i><a href="Virus-like_particle" class="mw-redirect" title="Virus-like particle">Virus-like particles</a></i> (VLPs), von besonderem Interesse in der <a href="Gentechnik" title="Gentechnik">Gentechnik</a> und <a href="Gentherapie" title="Gentherapie">Gentherapie</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Quellen">Quellen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Literatur">Literatur</h3></div>

<ul><li>D. M. Knipe, P. M. Howley (Hrsg.): <i>Fields’ Virology.</i> 5. Auflage. 2 Bände, Philadelphia 2007, ISBN 978-0-7817-6060-7.</li>

<li>S. J. Flint, L. W. Enquist, V. R. Racaniello, A. M. Skalka: <i>Principles of Virology. Molecular Biology, Pathogenesis, and Control of Animal Viruses.</i> 2. Auflage. ASM-Press, Washington D.C. 2004, ISBN 1-55581-259-7.</li>

<li>A. J. Cann: <i>Principles of Molecular Virology.</i> 3. Auflage. Academic Press, 2001, ISBN 0-12-158533-6.</li>

<li>A. Granoff, R. G. Webster (Hrsg.): <i>Encyclopedia of Virology</i>. (Band 1–3). San Diego 1999, ISBN 0-12-227030-4.</li>

<li>R. H. Cheng, T. Miyamura (Hrsg.): <i>Structure-based study of viral replication</i>. Singapore 2008, ISBN 978-981-270-405-4.</li>

<li>Roya Zandi, David Reguera <i>et al</i>.: <i>Origin of icosahedral symmetry in viruses.</i> PNAS (2004) 101 (44): S. 15556–15560. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15486087?dopt=Abstract">PMID 15486087</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h3></div>

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<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald L. D. Caspar, Aaron Klug: <i>Physical Principles in the Construction of Regular Viruses</i>. Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology XXVII, Cold Spring Harbor Laboratory, New York 1962, S. 1–24.</span>

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</li>

Fengbin Wang, Virginija Cvirkaite-Krupovic, Matthijn Vos, Leticia C. Beltran, Mark A. B. Kreutzberger, Jean-Marie Winter, Zhangli Su, Jun Liu, Stefan Schouten, Mart Krupovic, Edward H. Egelman: <i>Spindle-shaped archaeal viruses evolved from rod-shaped ancestors to package a larger genome.</i> In:

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<li><i>Cell</i>, Band 185, Nr. 8, 14. April 2022, S. 1297-1307.e11; <a href="https://doi.org/10.1016/j.cell.2022.02.019" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.cell.2022.02.019">doi:10.1016/j.cell.2022.02.019</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/35325592?dopt=Abstract">PMID 35325592</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9018610/">PMC 9018610</a> (freier Volltext), <a href="Hyper_Articles_en_Ligne" class="mw-redirect" title="Hyper Articles en Ligne">HAL</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://hal.science/pasteur-03620791">03620791</a>, Epub 23. März 2022 (englisch).</li></ul>

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<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">B. K. Ganser, S. Li, V. Y. Klishko <i>et al.</i>: <i>Assembly and analysis of conical models for the HIV-1 core.</i> <a href="Science" title="Science">Science</a> (1999) 283 (5398): S. 80–83. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9872746?dopt=Abstract">PMID 9872746</a></span>

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<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Andrea Thorn, Nicole Dörfel, et al.: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://insidecorona.net/protein/rna-nucleocapsid/"><i>RNA & Nucleocapsid.</i></a> Coronavirus Structural Task Force an der Universität Hamburg,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 3. Juli 2021</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AKapsid&rft.title=RNA+%26+Nucleocapsid&rft.description=RNA+%26+Nucleocapsid&rft.identifier=&rft.creator=Andrea%26%2332%3BThorn%2C%26%2332%3BNicole%26%2332%3BD%C3%B6rfel%2C%26%2332%3Bet+al.&rft.publisher=Coronavirus+Structural+Task+Force+an+der+Universit%C3%A4t+Hamburg&rft.date=&rft.language=en"> </span>(<small>Die angebotene deutschsprachige Fassung ist nicht sehr empfehlenswert, sie hat sprachliche Schwächen</small>)</span>

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<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://phagesdb.org/glossary/#Procapsid">Glossary: Procapsid</a>. Auf: The Actinobacteriophage Database, at <a href="PhagesDB" title="PhagesDB">PhagesDB</a>.org</span>

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<li id="cite_note-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-15">↑</a></span> <span class="reference-text">Nadja Thönes, Anna Herreiner, Lysann Schädlich, Konrad Piuko, Martin Müller: <i>A Direct Comparison of Human Papillomavirus Type 16 L1 Particles Reveals a Lower Immunogenicity of Capsomeres than Viruslike Particles with Respect to the Induced Antibody Response.</i> J. Virol. (2008) 82(11): S. 5472–5485, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2395182/">PMC 2395182</a> (freier Volltext).</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Capsid?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Kapsid</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20070429220826/http://rhino.bocklabs.wisc.edu/cgi-bin/virusworld/ictv8gallery.pl">Galerie verschiedener Viruskapside als molekulare Modelle und Röntgenstrukturanalyse</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 29. April 2007 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) (aus dem <a href="International_Committee_on_Taxonomy_of_Viruses" title="International Committee on Taxonomy of Viruses">ICTV</a>-Report)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://s10.lite.msu.edu/res/msu/botonl/b_online/library/multimedia-virology/triangulation.html">Weiterführendes Tutorial zur Triangulationszahl von Kapsiden</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20080205073308/http://www.tulane.edu/~dmsander/WWW/224/Structure224.html">Beispiele zur Berechnung von Kapsidstrukturen und Triangulationszahlen</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 5. Februar 2008 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</li>

<li>SIB: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://viralzone.expasy.org/8577">Virus symmetry and T number</a>, auf: ViralZone</li></ul>

</div><div><div class="zim-footer">

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</div>

</div></div>

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</div>

</body></html>